In chimica gli aminoacidi sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale amminico (delle ammine) (-NH2) denominato N terminus, sia quello carbossilico (degli acidi carbossilici) (-COOH) denominato C terminus. Proprio per questo sono molecole anfotere o zwitterioni, poiché presentano contemporaneamente un gruppo acido (-COOH) e un gruppo basico (-NH2). In funzione del valore del pH dell’ambiente chimico in cui si trova la molecola, i due gruppi terminali sono neutri o ionizzati.
In biochimica il termine amminoacidi si riferisce più spesso agli L-α-amminoacidi, di formula generica NH2CHRCOOH, cioè quelli il cui gruppo amminico e il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio, chiamato appunto carbonio α, in configurazione L, dotati quindi di relativa attività ottica, con l’unica eccezione della glicina che è achirale in quanto -R = -H. È a questo tipo di amminoacidi che questo articolo è dedicato.
Gli amminoacidi sono le unità costitutive delle proteine e in questo caso vengono definiti proteinogenici; a seconda del tipo, del numero e dell’ordine di sequenza con cui si legano i diversi amminoacidi, è possibile ottenere un enorme numero di proteine. Il legame covalente che unisce il terminus N col terminus C di due amminoacidi (con eliminazione di una molecola d’acqua) è definito legame peptidico o giunto peptidico. Le catene di peptidi sono indicate col termine di polipeptidi e possono contenere un numero molto elevato (centinaia o migliaia) di unità peptidiche; nel caso in cui il numero di unità sia limitato a meno di una decina si impiega il termine oligopeptidi. Le semplici catene di polipeptidi costituiscono la struttura primaria delle proteine.
Negli essere umani, esistono 20 aminoacidi utilizzati per la sintesi proteica. 9 di questi sono aminoacidi essenziali e 11 di questi sono aminoacidi non essenziali.
